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| C. Ciências Biológicas - 8. Genética - 5. Genética Vegetal |
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| PERFIL DA FRAÇÃO GLOBULINA DO ENDOSPERMA DOS MUTANTES DE MILHO DERIVADOS DE OH43+ ATRAVÉS DE GEL BIDIMENSIONAL |
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| Fabiana Mestrinelli 1, Alejandro Alberto Toro 1, Claudia de Mattos Bellato 2, Lyndel Wayne Meinhardt 3, Peter J. Lea 4, Siu Mui Tsai 2 e Ricardo Antunes Azevedo 1 |
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| 1- Escola Superior de Agricultura “Luiz de Queiroz” – ESALQ/USP
2- Centro de Energia Nuclear na Agricultura – CENA/USP
3- Universidade Estadual de Campinas – UNICAMP
4- Lancaster University – U.K.
, UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO - USP |
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| O milho é um cereal relativamente pobre em qualidade de proteínas, tendo quantidades limitadas dos aminoácidos lisina, treonina e triptofano, tanto em sua forma livre quanto incorporado nas proteínas de armazenamento das sementes. Essas proteínas são classificadas em albuminas, globulinas, zeínas e glutelinas, sendo as zeínas a fração protéica principal, contendo níveis muitos baixos de lisina e triptofano e as albuminas, globulinas e glutelinas frações que possuem níveis elevados destes aminoácidos. O objetivo deste trabalho é a comparação do perfil da fração protéica globulina do endosperma dos mutantes opaco-1 (o1), opaco-2 (o2), floury-1 (fl1) e floury-2 (fl2) com a da linhagem selvagem Oh43. A respectiva fração foi extraída do endosperma com base no procedimento de Landry et al. e quantificada através do método de Bradford, seguida de análise em gel bidimensional (2D-PAGE). Os resultados revelaram diferenças na concentração da fração protéica globulina no endosperma das linhagens analisadas que, através da correlação nos valores de pI e MW na análise do 2D-PAGE, mostrou um aumento na expressão da fração nos mutantes quando comparados ao selvagem OH43, além de proteínas expressas exclusivamente nos mutantes. Estas proteínas serão posteriormente identificadas através de espectrometria de massa e, através destas análises, espera-se compreender melhor o controle da expressão da globulina nos mutantes de milho, avaliando a sua contribuição na produção da lisina nas proteínas.
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Instituição de fomento: FAPESP, CNPq e Pró-Reitoria da USP.
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Trabalho de Iniciação Científica
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| Palavras-chave:
milho; proteína de reserva; 2D-PAGE |
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Anais da 57ª Reunião Anual da SBPC - Fortaleza, CE - Julho/2005
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