A estabilidade de proteínas, essencial no metabolismo dos organismos vivos e em processos terapêuticos e biotecnológicos, pode ser estudada pela análise termodinâmica da transferência de aminoácidos entre solventes com diferentes composições. Estes estudos informam se as transferências destas moléculas são favoráveis ou desfavoráveis termodinamicamente, além de fornecer informações sobre as interações entre grupos da proteína com diferentes solventes. Desse modo, este trabalho objetivou a análise termodinâmica da transferência da cadeia lateral da lisina da água pura para soluções aquosas com concentrações crescentes de uréia, a partir dos limites de solubilidade da glicina e da lisina, entre 25 e 50 ºC, por meio de análise refratométrica, de acordo com uma técnica padronizada em nosso laboratório.

No intervalo de temperatura de 25 a 50 ºC, a variação de energia livre de transferência do grupo butilamônio (δΔG_tr) da água para uréia a 2 mol.l^-1 apresentou dependência linear (P<0,01) com a temperatura em Kelvin (T), dada pela equação δΔG_tr = 943,6 (cal.mol^-1) - 3,2 (cal.mol^-1.K^-1) . T (K). Isso significa que a transferência do grupo butilamônio torna-se mais favorável quanto maior a temperatura. No mesmo intervalo de temperatura, a transferência do grupo butilamônio está associada a uma variação de entalpia (δΔH_tr) de 1,03 kcal.mol^-1, o que significa que a transferência demanda calor para ocorrer. Em relação aos parâmetros termodinâmicos com o aumento da concentração da uréia, entre 0 e 6 mol.l^-1 de uréia, constatou-se que δΔG°_tr apresentou uma dependência linear (P<0,05) com a concentração de uréia em mol.l^-1 ([U]), dada pela equação δΔG°_tr = 10,4 (cal.mol^-1) - 15,6 (cal.mol^-1 de butilamônio.mol^-1 de uréia) . [U] (mol de uréia). Isso significa que a transferência do grupo butilamônio da água pura para soluções de uréia é tanto mais favorável quanto maior é a concentração de uréia da solução.