61ª Reunião Anual da SBPC
C. Ciências Biológicas - 6. Farmacologia - 1. Farmacologia Bioquímica e Molecular
PLANTAS AMAZÔNICAS COM ATIVIDADE INIBITÓRIA SOBRE A TIROSINASE
Jessyca dos Reis Celestino 1
Marne Carvalho de Vasconcellos 2
Tatiane Pereira de Souza 2
Emerson Silva Lima 3
1. Fac de Ciências Farmacêuticas, Universidade Federal do Amazonas/UFAM - graduanda
2. Doutora da F.C.F., Universidade Federal do Amazonas/UFAM - colaboradora
3. Doutor da F.C.F., Universidade Federal do Amazonas/UFAM - orientador
INTRODUÇÃO:
A tirosinase é a enzima-chave na biossíntese da melanina, pigmento endógeno preto-acastanhado, formado quando esta enzima catalisa a oxidação da tirosina em 3,4 diidroxifenilalanina (L-DOPA), reação esta que ocorre nos melanócitos de mamíferos. A função da melanina é proteger a pele dos danos causados pela absorção dos raios Ultravioleta. Se há excesso na produção de melanina, surgem as desordens de hiperpigmentação, tais como as sardas, o melasma ou patologias mais graves, como o melanoma maligno. No campo dos alimentos, a tirosinase participa de reações onde oxida compostos fenólicos à quinonas, sendo estas responsáveis pelo escurecimento de frutas e vegetais. Essas reações oxidativas levam ao decréscimo da qualidade nutricional desses alimentos, uma vez que reduzem a biodisponibilidade de alguns aminoácidos essenciais, limitando o valor comercial do produto. Este trabalho teve por objetivo avaliar o potencial inibitório de duas espécies de plantas amazônicas sobre a tirosinase: Caesalpinia ferrea Mart (Jucá) e Ptychopetalum olacoides (Muirapuama).
METODOLOGIA:
Extratos aquosos das cascas e vagem de Caesalpinia ferrea Mart foram preparados por infusão e o extrato das folhas de Ptychopetalum olacoides foi preparado por maceração a frio em etanol. Os extratos foram diluídos 5 vezes consecutivas, variando da concentração de 2,50 a 0,08 mg/mL, em placa de 96 poços. O ácido kójico foi usado como controle positivo na concentração de 0,25 mg/mL. Os extratos foram incubados por 5 minutos com 75µL da tirosinase (Sigma, E.C.1.14.18.1) a 37°C. Em seguida, após a adição de 100 µL do reagente de cor (3,4 diidroxifenilalanina), incubou-se por mais 15 minutos. A leitura da placa foi realizada em leitor de microplaca, em 492 nm. Todas as amostras foram testadas em triplicata. A inibição foi calculada pela seguinte fórmula: % inibição= 100 - (A2 amostra - A1 amostra/ A2 controle – A1 controle)*100. Os valores da concentração capaz de inibir 50% da enzima (CI50) foram determinados por regressão não linear com o auxílio do programa Microcal™ Origin® Versão 6.0 (Microcal Software Inc).
RESULTADOS:
Através do ensaio colorimétrico da tirosinase, obtiveram-se as seguintes inibições para Caesalpinia ferrea Mart e Ptychopetalum olacoides, respectivamente: 84,7±5,20 (casca), 65,3±1,89 (vagem) e 98,2±1,67 (folha), na concentração de 2,5 mg/mL. A CI50 (mg/mL) dessas amostras foi de 0,65±0,04, 0,94±0,40 e 0,87±0,07. Já o Ácido Kójico apresentou inibição de 78,9±6,60 na concentração de 0,25 mg/mL e CI50(mg/mL) de 0,057±0,004.
CONCLUSÃO:

Através deste trabalho, pode-se concluir que as espécies de plantas amazônicas avaliadas inibiram a enzima tirosinase no teste in vitro, sendo que o extrato da casca de Caesalpinia ferrea Mart foi o que apresentou a melhor atividade inibitória. Com base nestes dados, estudos posteriores podem ser desenvolvidos com o objetivo de comprovar essa possível ação clareadora e empregá-la nas indústrias farmacêuticas e de alimentos.

Instituição de Fomento: FAPEAM e CNPq
Palavras-chave: Tirosinase , Atividade inibitória, Melanina.