61ª Reunião Anual da SBPC
C. Ciências Biológicas - 6. Farmacologia - 4. Farmacologia
ATIVIDADE INIBITÓRIA DOS EXTRATOS VEGETAIS DE Cecropia purpurascens SOBRE AS ENZIMAS α-GLUCOSIDASE e α-AMILASE
EDUARDO CÉZAR LINS CARLOS 1
EMERSON SILVA LIMA 1
CECÍLIA VERÔNICA NUNES 2
PIERRE ALEXANDRE DOS SANTOS 2
1. UNIVERSIDADE FEDERAL DO AMAZONAS-UFAM
2. INSTITUTO NACIONAL DE PESQUISAS DA AMAZÔNIA-INPA
INTRODUÇÃO:
A alfa-glucosidase é uma enzima que retarda a liberação de glicose a partir de oligossacarídeos por ser capaz de hidrolisar ligações 1,6-alfa-glucosídica quando a próxima ligação da seqüência 1,4. A alfa-amilase, produzida por animais, vegetais e microrganismos, é uma enzima que hidrolisa ligações α-glicosídicas produzindo mono ou oligossacarídeos α-anoméricos (hidrólise) formando ligações glicosídicas α-1,4 ou α-1,6 (transglicosilação). Estas enzimas são importantes em processos biológicos e patológicos (RIBEIRO; SERAVALLI, 2004). Cecropia é um gênero da família Moraceae, utilizada pela população nos casos de bronquite crônica, asma brônquica e outros quadros de tosse. Também age como diurético, cardiotônico, antiespasmódico e hipoglicemiante. Como uso externo é cicatrizante (REVILLA-MONSALVE et al., 2007). Este trabalho teve como objetivo determinar a atividade inibitória dos extratos vegetais de Cecropia purpurascens sobre as enzimas alfa-glucosidase e alfa-amilase.
METODOLOGIA:
Foram utilizados extratos aquoso, metanólico e em diclorometano (DCM) das folhas da C. purpurascens. Foram realizados dois ensaios utilizando métodos colorimétricos-enzimáticos: inibição da alfa-glucosidase e da alfa-amilase. O teste de inibição da alfa-glucosidase baseia-se no princípio da interação entre a enzima e o reagente de cor (4-nitrofenil--D-glucopiranosídeo), a qual resultará num cromógeno medido espectofotometricamente (CARREA et al, 1989). A inibição da alfa-amilase baseia-se no princípio da degradação de um substrato de amido e a posterior reação com o reagente de cor (iodo), a qual revelará a atividade da amilase no extrato (WESTGARD et al, 1981). A acarbose foi utilizada como padrão de referência para o teste. A inibição da alfa-glucosidase foi calculada através da fórmula: 100-(Absorbância final da amostra – Absorbância inicial da amostra / Absorbância final do controle - Absorbância final do controle)*100. A inibição da alfa-amilase foi calculada através da fórmula: Absorbância da amostra ou acarbose / Absorbância do controle sem a enzima – Absorbância do controle com a enzima. A IC50 foi calculada por meio do programa Origin®, através de uma análise de progressão não-linear.
RESULTADOS:
Os extratos aquoso, metanólico e em diclorometano da C. purpurascens, na concentração de 1 mg/mL apresentaram, respectivamente, inibição (%) para alfa-glucosidase de 91,4±1,5; 90,2±2,24; 36,1±5,2 e concentração capaz de inibir 50% da atividade enzimática - CI50 (mg/mL) para alfa-glucosidase foi de 0,07±0,04; 4,85±0,39; 11,31±0,31. Para a alfa-amilase, as inibições (%) são respectivamente de 11,6±0,3; 17,6±0,8; 33,7±2,8. A acarbose na concentração de 1 mg/mL apresentou inibição (%) para alfa-amilase de 75,51±0,94 e a CI50 (mg/mL) foi de 0,65±0,18.
CONCLUSÃO:
Todos os extratos de C. purpurascens inibiram de maneira significativa as enzimas glucosidase e amilase notando-se na relação glucosidase/amilase, mais inibição da glucosidase. Notou-se também que no teste da alfa-glucosidase o extrato em diclorometano obteve a menor inibição, enquanto que no teste da alfa-amilase, obteve a maior inibição. Os resultados podem ser indicativos do aproveitamento biotecnológico desta espécie de embaúba nativa da Amazônia.
Instituição de Fomento: UNIVERSIDADE FEDERAL DO AMAZONAS - UFAM
Palavras-chave: Cecropia, Alfa-glucosidase, Alfa-amilase.