Enzimas de níquel do tipo MCR são conhecidas como participantes proeminentes no metabolismo de bactérias anaeróbicas, como por exemplo: em bactéria metanogênicas - os poucos organismos conhecidos que utilizam CO₂ e H₂ para a produção de metano (CH₄). Outros organismos podem utilizar, por exemplo, metanol e ácido acético em lugar de CO₂. Estima-se que juntos, estes organismos e o MCR, sejam responsáveis pela produção anual de 1 bilhão de toneladas de metano. Esta enzima é atuante na etapa final da metanogênese, catalisa a clivagem redutiva do metil-coenzima M, que pode ser representado por: MeCoM ou CH3-S-CoM, ou ainda tioester cofator metil coenzima-M.

O controle e/ou otimização da metanogênese pode ser feito através do conhecimento dessas enzimas, por esse motivo torna-se importante o conhecimento do genoma das arquéias metanogênicas para o melhor estudo dos genes codificantes da Coenzima M (CH₃-S-CoM) e Coenzima B (H-S-CoB) através de técnicas computacionais.

O método de modelagem por homologia baseia-se no conhecimento de que a conformação estrutural de uma proteína é mais conservada que sua seqüência de aminoácidos durante o processo evolutivo, e que pequenas mudanças na seqüência, em geral, resultam em, apenas, sutis modificações na estrutura 3D. Todos os métodos de modelagem por homologia consistem em quatro passos: (i) seleção da proteína molde, (ii) alinhamento da proteína alvo com a proteína molde, (iii) construção do modelo e (iv) avaliação do modelo.

No estudo de modelagem por homologia foi selecionada as sequências de aminoácidos, cuja extensão abrange do aminoácido alanina (A) 227 ao aminoácido prolina (P) 476, referentes à template (1E6V_α - indicando que apenas um fragmento da subunidade α foi utilizado na modelagem), totalizando 249 resíduos fundamentais para a função enzimática da proteína MCRα.

A estrutura 3D gerada, denominada de Tuc1, foi modelada por homologia com MCRα de Methanopyrus klanderi , com identidade de 70%. O alto valor de identidade entre as estruturas molde e homóloga estão de acordo com o valor de RMSD (Root Mean Square Deviation) obtido de 0,06 Å. A média da porcentagem de resíduos localizados em regiões favoráveis (regiões em que os ângulos e energia residual são compatíveis) das estruturas 3D deste trabalho foi de 84%, indicando uma boa qualidade estereoquímica.

A modelagem por homologia apresentou resultados satisfatórios quanto à construção do modelo 3D de MCR, principalmente em relação ao alto grau de identidade e a qualidade estereoquímica do modelo obtido. A DM foi utilizada como ferramenta para refinar a estrutura de MCR obtida por homologia. Desta forma, o modelo obtido poderá ser usado em estudos, como: docking e mecanismo de reação enzimático.