65ª Reunião Anual da SBPC
A. Ciências Exatas e da Terra - 4. Química - 1. Físico-Química
EFEITO DA TEMPERATURA NA EXTRAÇÃO DAS PROTEÍNAS DA CASCA MANDIOCA E EM SUAS PROPRIEDADES FUNCIONAIS
Mônica Voss - Universidade Federal de Santa Maria
Patrícia Frizon - Universidade Federal de Santa Maria
Deise Daiane Dresch - Universidade Federal de Santa Maria
Fernanda Brum Martins - Universidade Federal de Santa Maria
Márcio Wiechork - Universidade Federal de Santa Maria
Rodrigo Cordeiro Bolzan - Profº. Dr./ OrientadorUniversidade Federal de Santa Maria
INTRODUÇÃO:
A extração de proteínas de origem vegetal com propriedades funcionais específicas tem motivado o surgimento de vários trabalhos nos últimos anos (Ogunwolu et al.,2009; Boye et al., 2010). Dentre as propriedades funcionais dos isolados proteicos (IPs) pode-se elencar a solubilidade em água, as propriedades emulsificantes, espumantes, a capacidade de absorção de água e de gordura, e a capacidade de geleificação, as quais influenciam a aceitação do alimento pelo consumidor (Ogunwolu et al., 2009). Para obter proteínas vegetais para uso em alimentos suas propriedades funcionais precisam ser avaliadas previamente (Onweluzo et al., 1994). A mandioca (Manihot esculenta, Crantz) é uma das principais fontes de calorias em vários países. Entretanto, os estudos referentes às propriedades químicas da mandioca, em especial quanto aos processos de extração das proteínas e da determinação das propriedades funcionais são escassos. Assim, este trabalho buscou verificar a influencia do aquecimento durante a extração alcalina das proteínas da casca da mandioca seguida de precipitação no ponto isoelétrico (PI) sobre a eficiência do processo e sobre as propriedades funcionais dos IPs obtidos.
OBJETIVO DO TRABALHO:
São objetivos deste trabalho: Verificar o efeito da temperatura sobre a extração das proteínas da casca da mandioca; Verificar o efeito da temperatura sobre as propriedades funcionais dos isolados proteicos obtidos da casca da mandioca.
MÉTODOS:
Foram utilizadas amostras de mandioca (IAC Mantiqueira) com 2 anos de cultivo. O teor de proteínas nos IPs foi determinado de acordo com AOAC (2003). As proteínas solúveis foram determinadas de acordo com Bradford (1976). Para determinar do PI a amostra foi homogeneizada em água, a suspensão resultante foi alcalinizada a pH 12,0 e agitada. Após centrifugação, alíquotas do sobrenadante foram acidificadas a vários valores de pH e o precipitado formado foi separado por centrifugação. Para obter os IPs a amostra foi homogeneizada em água a 25 °C (aquecimento a 40 °C aplicado quando necessário), a suspensão resultante foi alcalinizada e centrifugada. O sobrenadante foi acidificado até o PI e o precipitado formado foi separado por centrifugação e seco. As propriedades funcionais foram determinadas de acordo, com as metodologias a seguir (em pH 7,0): Solubilidade em água (Klompong et al., 2007); propriedades emulsificantes (Regenstein & Regenstein, 1984); Capacidade de absorção de água e óleo (Okezie & Bello, 1988); Propriedades espumantes (Sathe & Salunkhe, 1981); Capacidade de geleificação (Coffmann & Garcia, 1977); Foram realizados três repetições. A ANOVA foi utilizada e teste de Tukey foi aplicado quando necessário. Os resultados foram considerados significativos quando p <0,05.
RESULTADOS E DISCUSSÃO:
O PI foi verificado em pH= 4,5. O teor proteico dos IPS foi 64,87±3,44% (IP25) e de 36,98±2,86% (IP40). Verificou-se que os IPs possuem baixa solubilidade em água (<1%). Em relação as propriedades emulsificantes, pode-se verificar que IP25 apresentou 46,0±2,83 mlÓleo/g, igual a IP40 (50,1±2,20 mlÓleo/g). A emulsão formada por IP40 foi mais estável que IP25 (62,5±6,0% e 80±7,1%, respectivamente). De acordo com Paredez-Lopes et al. (1986) os IPs que exibem melhor estabilidade de emulsão são os que possuem menor solubilidade em água. Não houve diferença significativa entre as solubilidades em água de IP25 e IP40. Os IPs apresentaram baixa capacidade espumante e estabilidade de espuma, o que resulta de sua baixa solubilidade. De acordo com Adebiyi & Aluko (2011) apenas proteínas muito solúveis tem capacidade de formar membranas proteicas interfaciais promovendo a encapsulação de bolhas de ar. Em relação a capacidade de absorção de água ambos obtiveram o mesmo valor (0,96 mLH2O/g). Quanto a capacidade de absorção de óleo, o IP25 apresentou 0,8±0,07 mLOleo/g, valor menor que IP40 (1,2±0,11 mLOleo/g). Quanto à capacidade de geleificação, apenas IP25 apresentou, obtendo-se LGC 6%. O LGC obtido para PI40 é comparável com os valores apresentados para Mwasaru et al.,1999 e Boye et al.,2010.
CONCLUSÕES:
O aquecimento, além de promover a formação de IPs com menor concentração proteica influenciou diretamente nas propriedades funcionais dos IPs, elevando a estabilidade das emulsões e elevando a capacidade de absorção de óleo. Assim, verifica-se o uso promissor de IPs de casca de mandioca como um substituto para as proteínas animais pela indústria de alimentos.
Palavras-chave: Casca de Mandioca, Proteína, Propriedades Funcionais.